Structural Determinants for Substrate Binding and Catalysis in Triphosphate Tunnel Metalloenzymes. ↗
Martinez J, Truffault V, Hothorn M.
Vad undersöktes?
- Hur undersöktes det?
- Ingen uppgift i sammanställningen
- Vilka undersöktes?
- Ingen uppgift i sammanställningen
- Vilken ämnesform?
- thiamine triphosphate
- Vilken mängd användes?
- 10 mm thiamine triphosphate
- Hur länge pågick studien?
- Ingen uppgift i sammanställningen
Studieuppgifterna återges som originalcitat. Uppgifter som saknas här kan finnas i originalutdraget.
Vad kom studien fram till?
Författarna rapporterar att de bestämde en struktur av musens ThTPase i komplex med thiamine triphosphate och magnesium. I den beskrivna enzymreaktionen användes också 10 mm thiamine triphosphate; utdraget beskriver strukturella och biokemiska experiment, inte studier på människor.
Vad behöver resultatet vägas mot?
Underlaget omfattar endast utvalda artikelstycken; någon samlad bedömning kan inte göras.
Läs de originalstycken som sammanställningen bygger på
Co-crystallization and Soaking ExperimentsFor ygiF-PPPi-Mg2+/Mn2+, the substrate-bound complex was obtained by soaking (20–30 min) ygiF apo crystals in their crystallization buffer supplemented with 20% (v/v) glycerol, 10 mm sodium tripolyphosphate and 5 mm MgCl2 or MnCl2. ThTPase-ThTP-Mg2+. Form B crystals were soaked in crystallization buffer containing 20% (v/v) glycerol, 10 mm thiamine triphosphate and 10 mm MgCl2.
Artikelns licens · ActiQs sammanfattningar och texturval är bearbetningar av källan.